БІЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКУ ЯК БІОМАРКЕРИ ЗАБРУДНЕННЯ РИБ
DOI:
https://doi.org/10.31734/agronomy2022.26.045Ключові слова:
heat shock proteins, HSP60, HSP70, HSC70, dot-blot analysis, scaly carp, biomarkers, heavy metal, leadАнотація
Білки теплового шоку (Нeat Shock Proteins - HSP) належать до природних біомаркерів, і визначення їх кількості у тканинах або клітинах стає однією з цілей діагностики поширених захворювань тварин та/або аналізу впливу чинників, що порушують природне середовище існування. Для досліджень обрано найпоширеніші протеїни теплового шоку, які відносять до родини білків з молекулярною масою 60 та 70 кДа (HSP60 і HSP70). Актуальність таких досліджень визначається значною мірою зростанням антропогенного впливу на природні водойми, де для риб, як кінцевої ланки трофічного ланцюга, існує значна токсикологічна загроза. Проаналізовано токсичний вплив іонів Плюмбуму на рівень експресії HSP60, HSP70 та HSC70 у лейкоцитах, печінці, мозку та зябрах коропа лускатого.
За допомогою дот-блот-аналізу виявлено концентраційно залежне зростання (p<0,001) вмісту HSP60 і HSP70 за дії всіх досліджуваних концентрацій важкого металу. У лейкоцитах коропа вміст HSP60 і HSP70 максимально зріс у 15 і 98 разів відповідно порівняно з контролем. Найвищий рівень експресії цих білків зафіксовано у печінці риб. Слідові кількості HSP70 виявлено у зябрах риб контрольної групи, 2 ГДК Плюмбуму не зумовлювали істотних змін у вмісті досліджуваних білків, тоді як 5 і 50 ГДК спричиняли зростання досліджуваних показників майже у 5 і 15 разів для HSP60 та у 107 і 144 рази для HSP70. Водночас у мозку ефект при дії Плюмбуму не був таким вираженим порівняно з наведеними вище органами.
На підставі отриманих даних висунуто припущення про наявність кореляції між станом цілого організму і вмістом білків теплового шоку.
Отже, отримані дані свідчать про можливість використання стрес-білків як чутливих маркерів у реакції на токсичний вплив важких металів.
Посилання
An L. H., Lei K., Zheng B. H. Use of heat shock protein mRNA expressions as biomarkers in wild crucian carp for monitoring water quality. Environmental Toxicology and Pharmacology. 2014. No 37 (1). P. 248–255.
Barata С. et al. The relative importance of water and food as cadmium source to Daphnia magna Straus. Aquatic Toxicology. 2002. No 61. P. 143–154.
Boone A. N., Vijayan M. M. Constitutive heat shock protein 70 (HSC70) expression in rainbow trout hepatocytes: effect of heat shock and heavy metal exposure. Comparative Biochemistry and Physiology C: Toxicology and Pharmacology. 2002. No 132 (2). P. 223–233.
Chen S., Brown I. R. Neuronal expression of constitutive heat shock proteins: implications for neurodegenerative diseases. Cell Stress Chaperones. 2007. No 12. P. 51–58.
Deane E. E., Woo N. Y. Impact of heavy metals and organochlorines on hsp70 and hsc70 gene expression in black sea bream fibroblasts. Aquatic Toxicology. 2006. No 79. P. 9–15.
Dzaman-Serafin S. Telatyńska-Mieszek B., Ciechanowski K. Heat shock proteins and their characteristics. Pol Merkur Lekarski. 2005. No 19 (110). P. 215–219.
De Jong L., Moreau X., Jean S., Scher O. & Thiéry A. Expression of the heat shock protein Hsp70 in chloride target cells of mayfly larvae from motorway retention pond: A biomarker of osmotic shock. Science of the Total Environment. 2006. No 366. P. 164–173.
De Jong L., Moreau X., Thiéry A. Expression of heat shock proteins as biomarker tool in aquatic invertebrates: Actual knowledge and ongoing developments for the early detection of environmental changes and ecological risks. Emma Morel and Camille Vincent. Heat-Shock Proteins: New Research. 2008. No 20. P. 375–392.
Efremova S. M. et al. Heat shock protein HSP70 expression and DNA damage in Baikalian sponges exposed to model pollutants and wastewater from Baikalsk Pulp and Paper Plant. Aquat. Toxicol. 2002. No 57. P. 267–280.
Evdonin A., Medvedeva N. The extracellular heat shock protein 70 and its functions. Cytology. 2009. No 51 (2). P. 130–137.
Feder M. E. & Hofmann G. E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology. Annual Review of Physiology. 1999. No 61. P. 243–282.
Hartl F. U. Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein. Science. 2002. No 295 (5561). P. 1852–1858.
Ito H., Inaguma Y., Kato K. Small heat shock proteins participate in the regulation of cellular aggregates of misfolded protein. Nippon Yakurigaku Zasshi. 2003. No 121. P. 27–32.
Mayer A. B., Hsp70 chaperone: cellular function and molecular mechanism. Cell. Mol. Life Sci. 2005. No 62. P. 670–684.
Oliva-Teles A. Nutrition and health of aquaculture fish. Journal of Fish Diseases. 2012. No 35 (2). P. 83–108.
Sharaf-Eldeen K. Accumulation of a 70 kDa stress protein in the Nile Tilapia, Oreochromis niloticus, and its use as a biomarker of Cu exposure. Egypt. J. Auqat. Biol. & Fish. 2006. No 10 (2). P. 1931.
